La struttura proteica della ciclina A comprende 2 domini molto simili, caratteristici della "ciclina foldata", che contiene 5 α-eliche. Il dominio N-terminale ha una sequenza molto conservata in tutte le cicline detta "ciclina box". La ciclina box può interagire con l'elica PSTAIRE e con il T-loop di CDK2, una protein chinasi. Con questo legame la struttura della cilina A rimane immutata, mentre la struttura della chinasi ciclino-dipendente varia sensibilmente coinvolgendo l'elica PSTAIRE, il T-loop e il sito di legame per l'ATP. L'elica PSTAIRE è quella che subisce maggiori cambiamenti. La chinasi ha un glutammato in posizione 51 che svolge un ruolo chiave. Quando la chinasi è a riposo il Glu 51 è distane dal sito attivo per l'ATP, mentre quando si lega alla ciclina esso compie una rotazione di 90° avvicinandosi al sito attivo. Il Glu 51 forma poi un legae salino con un altro residuo coinvolto nella catalisi, la Lys 33.
Il T-loop, che a riposo è posizionato in modo da bloccare il substrato del suosito di legame, ora varia drasticamente la prpria conformazione: uno dei suoi residui, l'Asp 145, forma legami con il Mg2+ del sito attivo. A questo punto il substrato è libero e le proteine possono creare legami, quindi il complesso ciclina/chinasi può essere fosforilato in residui di Ser/Thr. Il sito attivo di legame si trova in una fenditura tra il dominio N-terminale e il dominio C-terminale; a riposo questo sito è bloccato dal T-loop, ma nel complesso attivato si libera esponendo la Thr 166 per la fosforilazione.